Torsionnaya Labil'nost' Peptidnoy Gruppy Vo Vtorichnykh Strukturakh Belkov

Issledovanie mekhanizmov svorachivaniya polipeptidnykh tsepey v nativnuyu strukturu ostaetsya odnoy iz fundamental'nykh problem fiziko-khimicheskoy biologii. Sushchestvuet bol'shoe chislo teoriy foldinga belkov. Vse oni v osnovnom opirayutsya na to, chto informatsii, soderzhashcheysya v aminokislotnoy posledovatel'nosti, vpolne dostatochno dlya formirovaniya nativnykh form belkov (Anfinsen C.B.). Pri etom net chetkogo videniya neobkhodimosti issledovaniya mekhanizma nachal'noy stadii organizatsii regulyarnoy struktury polipeptidnykh tsepey. Kak sledstvie, v nastoyashchee vremya razlichnye metodiki pozvolyayut predskazyvat' konechnye struktury belkov i peptidov tol'ko v 50 - 60% sluchaev. Na nash vzglyad izuchenie mekhanizma foldinga belkov neobkhodimo nachinat' s istokov zarozhdeniya regulyarnoy struktury, a imenno, s aminokislotnoy posledovatel'nosti i togo, kak oligopeptidnaya tsep' nachinaet priobretat' sperva vtorichnuyu, a zatem i tretichnuyu formy. Eti issledovaniya ostayutsya do sikh por aktual'nymi dlya pravil'nogo ponimaniya protsessov samoorganizatsii belkov. Vyyavlenie faktorov, sposobstvuyushchikh zarozhdeniyu nativnosti v peptidakh, odna iz osnovnykh zadach dannoy raboty.