HPR Kinase/Phosphorylase Et Incoporation Des Sucres Dans Les Bact�ries

Mon travail de thse s'articule autour de l'tude d'une protine-kinase bactrienne d'un nouveau genre, l'HPr Kinase/Phosphorylase (HPrK/P). Cette enzyme bifonctionnelle rgule chez les bactries Gram positif la rpression catabolique du carbone, qui permet aux bactries de s'adapter rapidement la disponibilit en source de carbone. HPrK/P ne prsente aucune similarit structurale avec les protine-kinases eucaryotes. Elle phosphoryle la serine 46 des protines HPr et Crh, qui activent alors le rgulateur transcriptionnel CcpA. La conformation phosphorylase de l'enzyme est connue depuis 2001. Lors de ma thse, l'tude cristallographique du mutant V267F du domaine catalytique de l'HPrK/P de L. casei a permis de rsoudre sa conformation kinase. L'analyse structurale des interactions entre CcpA et les formes phosphoryles de HPr et Crh a galement t ralise. Enfin, j'ai tudi les protines Fap7 et YFH7 de S. cerevisiae dans le cadre d'un projet d'analyse systmatique des protines P-loop de fonction inconnue chez la levure.